Atividade hipoglicemiante e antioxidante de peptídeos de colágeno hidrolisado de diferentes espécies

Abstract

Peptídeos obtidos de hidrolisados proteicos têm recebido especial atenção da área científica pela capacidade de modularem algumas atividades biológicas, destacando-se os peptídeos provenientes de hidrolisado do colágeno. Estudos relataram que os peptídeos resultantes da quebra do colágeno, oriundo de fontes diversas, podem apresentar propriedades antioxidante, anti-hipertensiva, antitrombótica, anti-ulcerativa, cicatrizantes e efeitos osteoprotetores. O objetivo deste trabalho foi caracterizar e avaliar o potencial biológico de colágenos comerciais provenientes de diferentes matrizes bovino (HB), pescado (HP) e suíno (HS), em relação às atividades antioxidante e hipoglicemiante. Todas as amostras apresentaram porcentagem superior a 90% para o teor de proteína, além disso apresentaram em média 7% de umidade, ≤1% de cinzas e elevado teor dos aminoácidos Gly, Pro e Hyp, responsáveis pela estrutura específica do colágeno. A presença do aminoácido livre tirosina (Tyr) foi superior no PH, podendo ser responsável pelo potencial antioxidante. Com relação ao grau de hidrólise (GH) foi observado que a amostra BH apresentou maior GH (8,7%), o que corrobora com a maior porcentagem de peptídeos menores do que 2 kDa (74,1%). Todos os colágenos analisados apresentaram inibição das enzimas gastrointestinais (α-amilase e α-glicosidase) pelo estudo in vitro, assim pode-se concluir que apresentam potencial para prevenir a doença diabetes Mellitus, sendo resultado inédito na literatura. Das técnicas utilizadas para as atividades antioxidantes, ORAC e sequestro do radical ABTS foi mais expressivo o PH que apresentou 67,08 e 65,69 (μmol Trolox Eq./g), respectivamente. A análise de proteção ao DNA pela primeira vez foi analisada para os peptídeos de colágeno hidrolisado, sendo que FH apresentou ação antioxidante protetora ao DNA- supercoiled tanto na presença (39,51%) como na ausência do AAPH (reagente oxidante dicloreto de 2,2'-azobis(2-amidinopropano), sendo a proteção de 96,36%. Os resultados confirmaram que a fonte do colágeno nativo pode influenciar nas funcionalidade bioativa dos peptídeos de colágenos hidrolisados, provavelmente devido a sua composição e sequência aminoacídica.

Peptides searched for protein hydrolysates receive special attention from the scientific area due to their ability to modulate some biological activities, especially those derived from collagen hydrolysates. Studies have reported that peptides respond by breaking down collagen, coming from different sources, and may have antioxidant, anti-hypertensive, anti-thrombotic, anti-ulcerative, healing and osteoprotective effects. The objective of this work was to characterize and evaluate the biological potential of commercial collagens from different bovine (BH), fish (FH) and swine (PH) matrices, in relation to their antioxidant and hypoglycemic activities. All dissipation rates greater than 90% for protein content, furthermore dissipated on average 7% moisture, ≤1% moisture and high content of the amino acids Gly, Pro and Hyp, responsible for the specific structure of collagen. The presence of the free amino acid tyrosine (Tyr) was higher in PH and may be responsible for the antioxidant potential. Regarding the degree of hydrolysis (GH), it was observed that the BH sample had higher GH (8.7%), which corroborates the higher percentage of peptides smaller than 2 kDa (74.1%). All collagens dissipate inhibition of gastrointestinal enzymes (α-amylase and α-glucosidase) by in vitro study, thus it can be conquered that they have potential to prevent diabetes mellitus disease, being an unprecedented result in the literature. Of the techniques used for antioxidant activities, ORAC and ABTS radical scavenging, the pH was more expressive, which presented 67.08 and 65.69 (µmol Trolox Eq./g), respectively. The DNA protection analysis for the first time was analyzed for hydrolyzed collagen peptides, and FH showed a protective antioxidant action to supercoiled DNA both in the presence (39.51%) and in the presence of AAPH (oxidizing reagent dichloride of 2, 2'-azobis (2-amidinopropane), sending 96.36% protection. The results confirmed that the native collagen source can influence the bioactive functionality of hydrolyzed collagen peptides, probably due to its composition and amino acid sequence.